wejsciówki bichemia ump, biochemia

Nie obrażaj więc mojej inteligencji poprzez czynione na pokaz zaniżanie własnej.

Wejście białka

 

zakres

 

ü              Aminokwasy – budowa (wzory strukturalne) i podział: (a) w zależności od budowy łańcucha bocznego; (b) aminokwasy polarne i apolarne; (c) aminokwasy egzo- i endogenne; (d) aminokwasy gluko- i ketogenne.

ü              Właściwości fizykochemiczne aminokwasów (równowagi protonowe, punkt izoelektryczny, izomeria). Tworzenie wiązań peptydowych.

ü              Peptydy – karnozyna, anseryna, glutation (wzory i rola).

ü              Podstawowe grupy peptydów (hormony uwalniające podwzgórza, peptydy cykliczne tylnego płata przysadki, peptydy przewodu pokarmowego, neuropeptydy).

ü              Struktura i właściwości białek: (a) kryteria klasyfikacji białek w zależności od składu aminokwasowego, kształtu cząsteczek, rozpuszczalności, funkcji, właściwości fizycznych, (b) konformacja białek, struktura pierwszorzędowa i wtórnorzędowe, rodzaje wiązań stabilizujących strukturę cząsteczki białek, (c) wytrącanie białek (dehydratacja i denaturacja).

ü              Enzymy: (a) nazewnictwo i klasyfikacja enzymów, (b) swoistość działania enzymów, (c) funkcja i podział koenzymów.

 

Pytania

 

1.Narysuj glutaion, napisz nazwę chemiczną, i funkcje,

2.Napisz co to są Aminikw. gluko i ketogenne. Napisz wyłącznie ketogenne

3. Opisz strukturę a-helisy

4. Co to jest Punkt Izoelektryczny

5. Opisz struktury I, II, III i IV rzędową

6.wzory i nazwy 4 aminokwasow zarowno ketogennych jak i glukogennych

7.Narysować glutation i podac jego funkcje

8. jak klasyfikuje sie enzymy i jak powstają ich nazwy

9.Opisz na przykladzie aminokwasow budowe i wlasciwosci wiazania peptydowego

10.Co to jest dehydratacja i denaturacja białka

podaj wzor aminokwasu: a) aromatycznego z grupa OH, b) o sześciu at. węgla w cząsteczce i grupą zasadowa c) niepolarnego zawierającego siarkę d) egzogennego z grupą OH

2. podaj definicję punktu izoelektrycznego i koenzymu

3. podaj znaną Tobie klasyfikację enzymów i podaj przykład do każdej z grup

4. wymień wiązania i oddziaływania w strukturze IVrzędowej

5. napisz wzorami reakcję powstawania wiązania peptydowego, napisz jak wygląda wiązanie peptydowe (jak układają się łańcuchy boczne R oraz at. C i N głównego łańcucha)

1. Aminokwasy z lancuchemy bocznym zawierajacym grupy hydroksylowe. Wzor ogolny aminokwasu w środowisku kwaśnym, obojętnym i zasadowym.

2. Dipeptyd Ala-Leu zaznaczyc kąty phi i psi w wiązaniu peptydowym.

3. Glutation, wzór i rola.

4. Opisac strukturę II rzędową.

5. Koenzymy - podział, przykłady i rola .

1.glutation, anseryna, karnozyna - wzor, funkcje

2. definicja aminokwasu, aminokwasy egzo i endogennego, koenzym

3. wzory aminokwasów - metionina, arginina, fenyloalanina, leucyna

4. opsisac wszystkie wiazania stabilizujace strukture bialka <nie napisali ze jakiejs konkretnej struktury wiec chyba wszystkie ;/ >

5. wypisz neuropeptydy

1. Wzór aminokwasu zawierającego siarkę(1pkt).

2. Wzór aminokwasu, który w łańcuchu bocznym ma grupę aromatyczną i hydroksylową(1pkt).

3. Wzór glutationu i jego funkcja.

4. Co to jest struktura 2-rzędowa białka i wiązania ją stabilizujące.

5. Wymień klasy enzymów.

6. Wyjaśnij pojęcia: denaturacja białka, punkt izoelektryczny aminokwasu.

1. podane 4 aminokwasy typu że jeden z nich jest i ketogenny i glukogenny i ma grupę OH i z tych 4 zbudować peptyd

2. Wzór glutationu i jego opis + funkcje

3. definicja: punkt izoelektryczny, apoenzym, Bharmonijka, grupa prostetyczna

4. co to jest denaturacja i dehydratacja białka

5. wymienić i krótko opisać wszystkie niekowalencyjne wiązania

6.co to jest apoenzym, grupa prostetyczna, B-harmonijka i punkt izoelektryczny

wzór glutationu i funkcje

1.napisać wzór tetrapeptydu:

a. 1-szy aminokwas egzogenny, gluko i ketogenny, z grupą -OH

b. c. i d. coś w tym stylu (pojawiło sie słówko iminokwas)

2. Wzór i rola glutationu

3. Denaturacja i dehydratacja

4. wiązania niekowalencyjne białek

5. Pojęcia:

B helisa, punkt izoelektryczny, apoenzym, grupa prostetyczna.

pytania dr. Sobkowiaka

1. Napisać wzory 4 aminokwasów które są i keto i glukogenne

2. Napisać wzór glutationu i jego funkcje

3. Opisać na przykładzie aminokwasów wiązanie peptydowe, i jego własności

4. Opisać nazewnictwo i klasyfikacje enzymów

5. Opisać co to jest denatruacja i dehydratacja

1. Pojęcia: aminokwas, chiralność, punkt izoelektryczny, grupa prostetyczna.

2. Oddziaływania stabilizujące białka.

3. Co jest cechą charakterystyczną glutationu i podać jego wzór.

4. Napisać nazwy 3 koenzymów z grupy przenoszącej wodór i 3, które przenoszą inne grupy.

5. Wymienić nazwy i skróty trzyliterowe 5 aminokwasów hydrofobowych, 5 hydrofilowych, 2 kwaśnych i 2 aromatycznych. Wybrać po 2 z każdej grupy i napisać ich wzory.

1. Wzór aminokwasu:

a) z pierścieniem aromatycznym

b) z siarką

2. Wiązania i oddziaływania w strukturze IV rzędowej

3. Wyznaczanie punktu izoelektrycznego.

4. Klasyfikacja enzymów i przykłady.

5. Hormony podwzgórza i działanie.

1. Glutation- wzór, nazwa chemiczna, rola.

2. Funkcje albumin.

3. Opisac aminokwasy glukogenne i ketogenne. Napisac wzory aminokwasow wylacznie ketogennych.

4. Co to jest punkt izoelektryczny?

5. Opisac budowe I, II, III, i IV-rzędową białek.

1. Równowaga protonowa kwasu asparaginowego.

2. Podział koenzymów. Po 4 przykłady do każdej z grup.

3. Wymień klasy enzymów. Scharakteryzuj klasę I i podaj 3 przykłady.

4. Glutation - nazwa, wzór, rola.

5. Podział aminokwasów w zależności od budowy łańcucha bocznego. Podaj po jednym przykładzie do każdej z grup -wzór, nazwa, skrót i określić polarność.

1. Napisz nazwy i podaj skróty trzyliterowe : 5 aminokwasów hydrofobowych, 5 hydrofilowych, 2 kwaśnych, 2 z grupą OH. Z każdej grupy wybierz dwa i przedstaw ich wzory.

2. Wzór glutationu i co w nim takiego fajnego jest.

3. 3 koenzymy przenoszące H i 3 przenoszące inna grupę.

4. Opisz siły stabilizujące białka.

5. zdefiniuj: aminokwas, chiralność aminokwasów, pI i coś jeszcze

funkcja i BUDOWA hormonu wydzielanego przez tylny plat przysadki

3 polipeptydy aktywnie czynne zawierajace siarke (glutation ale co jeszcze?)- wymienic 3 + narysowac 1 3 hormony ukl pokarmowego- rola

podzial bialek ze wzgledu na rozpuszczalnosc

-opisac krotko dwa przyklady wiazan niekowalencyjnych stabilizujacych bialka

-holoenzym, koenzym, apoenzym

-wypisac glowne klasy enzymow i opisac jedna z nich

-opisac roznice w denaturacji i dehydratacji

1. nazwa i narysowac aminokwas

-keto i glukogenny o heterocyklicznym pierscieniu

-ketogenny o alifatycznym lancuchu

2. tez nazwac i narysowac aminokwas

-egzogenny co zawiera grupe zasadowa

-endogenny co ma gr oh

1) aminokwasy polarne i niepolarne: dwa wzory

2) funkcja karnozyny i wzór

3) koenzymy, funkcja i podział

4) charakterystyka specyficzności enzymów na przykładach omówić

5) zilustrować na przykładzie punkt izoelektryczny

1. Karnozyna i glutation- wzory, funkcje

2. Wzór aminokwasu zawierającego siarkę w bocznym łańcuchu, bierze udział w powstawaniu mostków dwusiarczkowych.

3. Struktura I i II rz. białka, wiązania stabilizujące

4. Wzór aminokwasu zawierającego jednocześnie grupę OH i pierscień aromatyczny.

5. Podział białek wg funkcji + przykłady

6. Wymień klasy enzymów

7. Punkt izoelektryczny, denaturacja białka- definicje.

Czyli nic, czego by już nie było 

1. Wyjasnij pojecia:

a)aminokwas

b)grupa prostetyczna

c)chiralnosc

d)punkt izoelektryczny

2. Opisz wiazania stabilizujace bialka

3.Wymien po 3 koenzymy z grup przenoszacych H i nieprzenaszacych H. Jakie funkcje pelni koenzym?

4.Wzor glutationu i co takiego fajnego ma;P

5.Wymien po 5 aminokwasow hydrofobowych i hydrofilowych, po 3 kwasne(  ) i aromatyczne, do tego ich skroty i narysowac wzory 2 z kazdej grupy

Czyli pytania sie powtorzyly, tyle ze duzo pisania

1.pK dla Lizyny

2.Glutation-wzór,nazwa chem,wł

3.III rzędowa białka

4.Klasy enzymów,dla II klasy napisac co robi i podklasy

5.Wypisac po jednym przykadzie AA dla podziału wg łańcucha bocznego,dla tych wypisanych okreslic polarnosc narysowac wzór podac nazwe i trzy literowy skrót

1. napisac wzory aminokwasów

2. koenzym- definicja i funkcje

3. dehydratacje-definicja i pod wpływem czego zachodzi

4. wiązania występujące w białkach i zaznaczyć, które są w strukturze III rzędowej

5. Obliczyć pK Ile i napisać wzór w środowisku kwaśnym i zasadowym

6. podany wzór karnozyny-napisać co to jest, skład i funkcję

7. był podany polipeptyd (duzo Val, leu, ile, lys) i była trzeba napisac jak taki układ aminokwasów wpłynie na strukturę IIrzędową - beta

chodziło chyba o wiązania hydrofobowe

ogólnie nie było źle 

aa, było podane jeszcze, że pK1 to 2,8, a pK2 wynosiło 9coś i z tego. Ogólnie to średnia arytmetyczna chyba ;-) więc może i Pi

1. Wyjaśnij pojęcia:

a)aminokwas

b)grupa prostetyczna

c)chiralność

d)punkt izoelektryczny.

2. Opisz wiązania stabilizujące białka.

3.Wymień po 3 koenzymy z grup przenoszących H+ i nieprzenoszących H+.

4.Wzór i funkcja glutationu. Czym się charakteryzuje?

5.Wymień nazwy i skróty: po 5 aminokwasów hydrofobowych i hydrofilowych, po 2 kwaśne i aromatyczne, narysować wzory 2 z każdej grupy.

krótko mówiąc powtórzone ale lekko zmodyfikowane 

1. Wypisz nazwy wszystkich aminokwasów hydrofobowych. Narysuj wzory 2 z nich, które mają pierścień aromatyczny.

2. Na przykładzie glicyny opisz, jak zmienia się postać jonowa aminokwasów w zależności od pH. Narysuj wzór glicyny (można było wyjaśnić na wzorach).

3. Opisz strukturę i stabilizację alfa-helisy.

4. Narysuj wzór glutationu, zapisz jego nazwę chemiczną i w punktach wymień jego funkcje.

5. Napisz pełne nazwy koenzymów będących pochodnymi witamin z grupy B. Jaka jest funkcja koenzymów?

1 i 2 narysować aminokwa...

  • zanotowane.pl
  • doc.pisz.pl
  • pdf.pisz.pl
  • alter.htw.pl
  • Powered by WordPress, © Nie obrażaj więc mojej inteligencji poprzez czynione na pokaz zaniżanie własnej.